Proteine: Unterschied zwischen den Versionen
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| + | Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäureresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäureresten zusammengesetzt ist, so sind bei zwanzig verschiedenen [[Aminosäuren]] rechnerisch 20<sup>100</sup>≈ 10<sup>130</sup> Kombinationen möglich. | ||
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Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich! | Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich! | ||
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| + | Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt, so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das Erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch [[Säuren]], [[Basen]], [[Harnstoff]] und [[Schwermetall]]-[[Ionen]] sind für unreparable oder reparable Schäden bekannt. | ||
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* verdünnte Natronlauge | * verdünnte Natronlauge | ||
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Durchführung: | Durchführung: | ||
| − | Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu. | + | Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu. |
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Das Eiweiß koaguliert nicht! | Das Eiweiß koaguliert nicht! | ||
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| + | {{cona|Chemie_Aminosaeuren_2.pdf}}, Teil 2 | ||
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Aktuelle Version vom 10. Januar 2017, 20:45 Uhr
| Proteine | ||
|---|---|---|
| vernetzte Artikel | ||
| Aminosäuren | Peptidbindung | |
Inhaltsverzeichnis
Was sind Proteine?
Proteine (von griech.: proteuein = „der Erste sein“), besser bekannt als Eiweiße sind Makromoleküle. Sie gehören zu den Naturstoffen mit der größten chemischen Mannigfaltigkeit.
Heute ist der exakte Aufbau von über 2.000 Proteinen bekannt. Es existieren laut Schätzungen jedoch 50.000 verschiedene Proteine.
Wie sind sie zusammengesetzt?
Sie setzen sich zusammen aus: Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff und Stickstoff.
Sie sind in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren als Monomer-Einheiten (= Bausteine) zu Makromolekülen von mehr als 100 Einheiten zusammengesetzt. Die Aminosäuren werden durch Peptidbindungen miteinander verknüpft.
Die Zusammensetztung eines Proteins ist von Mensch zu Mensch verschieden, da die Konstilation von den Genen abhängt.
Wo befinden sie sich?
In Zellen sind sie am häufigsten anzutreffen. Sie gehören dort zu den Grundbausteinen.
Was für Aufgaben haben die Proteine?
Proteine sind in den Zellen aber nicht nur für die Struktur verantwortlich, sondern haben auch weitere Funktionen:
- sie transportieren Hämoglobin oder Lipoproteie
- auch bekannt als Speicherproteine, z. B. Ferritin (speichert das Eisen)
- Bewegungsprotein (Myosin in den Skelettmuskeln)
- Proteine dienen auch als Antikörper in der Immunabwehr
- sind wichitg bei der Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. beim Sehvorgang)
Struktur der Proteine
Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäureresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäureresten zusammengesetzt ist, so sind bei zwanzig verschiedenen Aminosäuren rechnerisch 20100≈ 10130 Kombinationen möglich.
Das Protein hat auch eine biologische Funktion, die von den räumlichen Strukturen des Eiweißes abhängen.
Um die Struktur des Proteins zu erforschen, schaut man sich als erstes mal die Reihenfolge der Aminosäure-Einheiten an (Primärstruktur). Danach schaut man sich die Goemetrie der Peptidbindungen an, denn die Peptidketten setzen sich gerne zu regelmäßigen Grundstrukturen zusammen. Dies wird dann Sekundärstruktur genannt. Aus der Tertiärstruktur (eigentliche Teilchengestalt eines Protein-Moleküls)ergibt sich Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäure-Einheiten und aus Faltungen der Sekundärstruktur.
Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun.
Primärstruktur
Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur.
Sekundärstruktur
Die a-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken der Peptidbindung stabilisiert, wobei ein O-Atom einer Carboxylgruppe mit dem H-Atom der Aminogruppe mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine Art Hohlzylinder.
Das ß-Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
Tertiärstruktur
Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z. B. Enzyme). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch Van-der-Waals-Bindungen bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert.
Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.
Quartäratruktur
Unter Quartärstruktur vesteht man die Aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin ist Bestandteil des Blutes und dort für den Sauerstofftransport zuständig.
Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:
- es besteht aus vier Polypeptidketten:
- zwei α-Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäureresten bestehen). Diese beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert.
Denaturierung
Definition
Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich!
Wie erfolgt die Denaturierung beim Protein?
Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt, so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das Erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch Säuren, Basen, Harnstoff und Schwermetall-Ionen sind für unreparable oder reparable Schäden bekannt.
Experimente
- Eigenschaften der Proteine, in: Chemie heute (Ausgabe 1998), Seite 374, Versuch 2
- Eigenschaften und Nachweis von Proteinen durch Tyndall-Effekt (1), Biuretreaktion (2) und Xanthoproteinreaktion (3), in: Elemente Chemie 2, Seite 355, Versuch 1-3
- Hydrolyse und Dünnschichtchromatographie-Trennung von Aminosäuren und Proteinen, in: Chemie heute (Ausgabe 1998), Seite 374, Versuch 3
Einwirkung von Säure auf Eiweiß
Geräte:
- ein Reagenzglas
- eine kleine Tropfpipette
Chemikalien:
- Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung
- verdünnte Salzsäure
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise verdünnte Salzsäure hinzu.
Das Ergebnis:
Das Eiweiß koaguliert!
Einwirkung von Lauge auf Eiweiß
Geräte:
- ein Reagenzglas
- eine kleine Tropfpipette
Chemikalien:
- Eiklar oder eine wässrige Eiklar-Lösung
- verdünnte Natronlauge
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu.
Das Ergebnis:
Das Eiweiß koaguliert nicht!
| Im Chemiebuch ... | ||
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| findest Du weitere Informationen zum Thema Proteine: | ||
Chemie FOS-T
auf Seite |
Chemie heute
auf Seite |
Elemente Chemie
auf Seite |
Weblinks
- Proteine als Google-Suchbegriff
- Proteine in der Wikipedia
- Proteine hier in bs-wiki.de mit Google
- Proteine als Youtube-Video
Versuchsanleitungen der Fa. Conatex:
- Versuchsanleitungen der Fa. Conatex zum Thema Proteine als PDF-Datei zum Download, Teil 1
- Versuchsanleitungen der Fa. Conatex zum Thema Proteine als PDF-Datei zum Download, Teil 2
