Proteine sind in den Zellen aber nicht nur für die Struktur verantwortlich, sondern haben auch weitere Funktionen:
*sie transportieren Hämoglobin oder Lipoproteie
*auch bekannt als Speicherproteine, z.B. Ferritin (speichert das Eisen)
*Bewegungsprotein (Myosin in den Skelettmuskeln)
*Proteine dienen auch als Antikörper in der Immunabwehr
*sind wichitg bei der Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. beim Sehvorgang[[Bild:Pfeil.gif]][[Proteinverdauung]])
== Struktur der Proteine ==
===Sekundärstruktur===
Die a-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken [[Wasserstoffbrücke]]n der [[Peptidbindung]] stabilisiert, wobei ein O-Atom einer [[Carboxylgruppe]] mit dem H-Atom der [[Aminogruppe]] mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine art Art Hohlzylinder. http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine2b.gif
Das ß-Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der [[Peptidbindung]] zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z. B. [[Enzyme]]). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch [[Van-der-Waals-Bindungen]] bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert.
Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich. http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine3.gif
===Quartäratruktur===
Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:
* es besteht aus vier Polypeptidketten:
** zwei α-Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäureresten bestehen). Diese beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert.
Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt, so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das Erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch [[Säuren]], [[Basen]], [[Harnstoff]] und [[Schwermetall]]-[[Ionen]] sind für unreparable oder reparable Schäden bekannt.
== Versuch Experimente =={{Ex-ch|374|2|Eigenschaften der Proteine}}{{Ex-ec|355|1-3|Eigenschaften und Nachweis von Proteinen durch [[Tyndall-Effekt]] (1), Biuretreaktion (2) und Xanthoproteinreaktion (3)}}{{Ex-ch|374|3|Hydrolyse und [[Dünnschichtchromatographie]]-Trennung von Aminosäuren und Proteinen}}
'''Wir untersuchen die === Einwirkung von Säure auf Eiweiß!'''===
Geräte:
Chemikalien:
* Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung
* verdünnte Salzsäure
'''Wir untersuchen die === Einwirkung von Lauge auf Eiweiß!''' ===
Versuchsanleitungen der Fa. Conatex zum Thema :{{PAGENAMEcona|Chemie_Aminosaeuren.pdf}} als PDF-Datei zum Download:* [http://www.conatex.com/mediapool/versuchsanleitungen/VAD_Chemie_Aminosaeuren.pdf , Teil 1]* [http://www.conatex.com/mediapool/versuchsanleitungen/VAD_Chemie_Aminosaeuren_2{{cona|Chemie_Aminosaeuren_2.pdf }}, Teil 2]
