Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z.B. Enzyme). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch [[Van-der-Waals-Bindungen ]] bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert.
Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.
