In der Sekundärstruktur treten bestimmte räumliche Merkmale regelmäßig auf. Dabei gibt es zwei Grundstrukturen (α-Helix und β-Faltblatt).
Die α-Helix:
Die a- Helix wird durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung stabilisiert, wobei ein O-Atom einer Carboxylgruppe mit dem H-Atom der Aminogruppe mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist.
Die aDas ß- Helix wird Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zusammengehaltenzu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, wobei ein O- Atom einer Carboxylgruppe mit dem H- Atom der Aminogruppe der viertnächsten Aminosäure verknüpft istzickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache Struktur bilden, eine Art "Zieharmonikaband".
Die Peptidbindungen liegen in den Flächen; die Seitenketten stehen auf den Kanten.
