Es gibt zwei verschiedene Sekündärstrukturen: α-Helix und β-Faltblatt.
Die a- Helix wird durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zusammengehalten, wobei ein O- Atom einer Carboxylgruppe mit dem H- Atom der Aminogruppe der viertnächsten Aminosäure verknüpft ist. Das heißt, Aminosäure 1 ist mit dem N- Atom von Aminosäure 5 verbunden, Aminosäure 2 mit Aminosäure 6 usw.
Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache Struktur bilden, eine Art "Zieharmonikaband".