Es gibt zwei verschiedene Sekündärstrukturen: α-Helix und β-Faltblatt.
Die a- Helix wird durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zusammengehalten, wobei ein O- Atom einer Carboxylgruppe mit dem H- Atom der Aminogruppe der viertnächsten Aminosäure verknüpft ist. Das heißt, Aminosäure 1 ist mit dem N- Atom von Aminosäure 5 verbunden, Aminosäure 2 mit Aminosäure 6 usw.
Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache Struktur bilden, eine Art "Zieharmonikaband".
Die Peptidbindungen liegen in den Flächen; die Seitenketten stehen auf den Kanten.
