(Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen.
Die Aufeinanderfolge der einzelnen Bausteine (AS-Sequenz, Primärstruktur) unterliegt im allg. keinen offensichtlichen Gesetzmäßigkeiten, so daß potentiell jede Kombination möglich ist. Gäbe es siehe Artikel [[Prteine]] von jedem möglichen Protein-Mol. nur ein Exemplar u. würden nur Mol.-Größen entsprechend 150 AS-Einheiten betrachtet, so ergäbe sich bei 20 verschiedenen AS die unvorstellbar große Zahl von 20150 (eine Zahl mit 195 Stellen) unterschiedlicher Mol., die unser Weltall etwa 1090-mal auffüllen könnten. Die Auswahl aus dieser Fülle treffen die Lebewesen nach Maßgabe der genet. Information (s. bei Biosynth.). Man schätzt, daß in unserem Lebensraum ca. 1011 verschiedene P. vorkommen; ein Höherer Organismus soll ca. 105–106 verschiedene P. enthalten.Man teilt die P. nach Gestalt u. Verhalten gegen Wasser u. Salze ein in: globuläre od. Sphäroproteine, z. B. Albumine, Globuline, Gluteline, Histone, Prolamine, Protamine, sowie: Skleroproteine od. fibrilläre, Gerüst- od. Faser-Proteine (Gerüst-Eiweiß), z. B. Keratine, Fibroin, Elastin, Collagen. Nach der Zusammensetzung trifft man die Einteilung in einfache P., deren Hydrolyse nur AS gibt, u. zusammengesetzte P. (konjugierte Proteine, veraltet: Proteide), die außer AS für die spezif. Eigenschaften essentielle Nichtproteinkomponenten – die prosthetischen Gruppen (in Klammern; ggf. mit Beisp.) – enthalten: Nucleoproteine (Nucleinsäuren; Chromatin), Glykoproteine (Kohlenhydrate; Lectine, Immunglobuline, Blutgruppensubstanzen), Lipoproteine (Lipide), Phosphoproteine (Phosphorsäure; Casein, Vitelline), Chromoproteine (Farbstoffe; Hämoglobin, Cytochrome, Katalase, Rhodopsin), Metallproteine (Metalle; Caeruloplasmin, Transferrin, Ferredoxin u. a. Eisenproteine) u. a. mehr.Vork. u. biolog. Bedeutung: P. sind in der belebten Welt allgegenwärtig. Neben Kohlenhydraten u. Fetten (s. Fette u. Öle) sind sie die dritte große Gruppe von Nahrungs- u. Reservestoffen. Auf der Anwesenheit bestimmter P. beruhen Struktur, Funktion u. Stoffwechsel aller lebenden Zellen u. Gewebe; in gewissem Sinn sind die P. die Träger der Lebensfunktionen schlechthin. Man findet sie gleichermaßen in Tieren, Pflanzen u. Mikroorganismen, so z. B. in den Muskeln (Actin, Myoglobin, Myosin), im Blut (Hämoglobin), in Bindegewebe, Sehnen u. Bändern (Collagen, Elastin), im Serum (Fibrinogen, Immunglobuline, s. a. Plasma- u. Serumproteine), in Wolle, Haaren, Hörnern, Hufen, Klauen, Nägeln usw. (Keratine), in den Seidenfäden (Fibroin), in Weichtierschalen (Conchagene), in Knochen (Ossein), in der Milch (Albumine, Casein) usw. – eine vollständige Aufzählung erscheint weder möglich noch sinnvoll. Der P.-Gehalt tier. u. pflanzlicher Organe ist sehr verschieden, z. B.: Fleisch (Muskelgewebe, Rind) 19%, Fisch 16–18%, Knochen (Rind) 30%, Haut 90–97%, Horn, Klauen, Haare 90–100%, Blut (Mensch) 21%, Milch (Mensch) 1%, (Kuh) 3,2%, (Schaf) 5,6%, Eiklar (Huhn) 12–13%. Pflanzliches P. ist vorwiegend in Samen, Knollen usw. gespeichert, z. B. in Getreidekörnern (10–12%), Lupinensamen (37%), Sojabohnen (36%), Kartoffelknollen (nur 2%).Vielfältig sind auch die Funktionen der P. im Organismus: Als Enzyme (Beisp. s. dort), Transport- u. Speichermol. (Ferritin, Hämoglobin), mol. Motoren (Dynein, Kinesin, Myosin), Gerüstsubstanzen (Skleroproteine, Gerüst-Eiweiß) mit mechan. stützenden Funktionen (Keratine, Collagene, Ossein), in der Immunabwehr (Immunglobuline, Komplement), Hormone (Follitropin, Thyreotropin), Hormon- u. Neurotransmitter-Rezeptoren, Regulatoren (Enzym-Inhibitoren, Transkriptionsfaktoren), Schlangengifte, Bakterientoxine, als Reservestoffe (Gliadin, Zein, Edestin) in Pflanzenorganen usw.Eigenschaften: Die meist gut wasserlösl. P. (Ausnahmen: Membran-P., s. Membranen, u. Skleroproteine) sind gegen physikal. u. chem. Einwirkung im allg. ziemlich empfindlich. So gerinnt z. B. das Hühner-Eiweiß (Eiklar) oberhalb 65 °C; man bezeichnet diesen Vorgang als Denaturierung. Er beruht auf einer Zerstörung der Raumstruktur der P. unter Aufbrechen eines Teils der schwachen innermol. Wechselwirkungen (vgl. den Abschnitt zur Struktur). Im Gegensatz dazu sind die nativen P. (die man z. B. durch Wasser od. Puffersalz-Lsg. aus den Geweben herauslöst) vermutlich noch in dem gleichen Zustand vorhanden wie im Gewebe selber. Denaturierende Agenzien sind z. B. Guanidiniumchlorid, Harnstoff, Natriumdodecylsulfat, elektr. Ladungen, Säuren (Milchgerinnung infolge Milchsäure-Bildung), Schwermetallsalze usw. Schonendere Ausflockungen ohne bedeutende Denaturierung können z. T. durch Alkohol, Ammoniumsalze u. dgl. erreicht werden. Bei dieser Ausfällung erfolgt eine Schwächung der Hydrathülle der Proteine. Bei der Quellung werden Wasser-Mol. von den P.-Mol. gebunden. Bei vielen globulären P. ist auch eine Kältedenaturierung bekannt, d. h. eine Inaktivierung bei Abkühlung der P.-Lösung.Aufgrund der ionisierbaren Seitenketten der sauren AS Asparaginsäure u. Glutaminsäure (können Anionen bilden), der bas. AS Lysin, Arginin u. Histidin (können Kationen bilden), sowie der freien Amino- u. Carboxy-Gruppe an den Enden der Polypeptid-Kette kommt dem Protein ein amphoterer Charakter zu, u. es nimmt in Abhängigkeit vom pH-Wert eine jeweils verschiedene elektr. Gesamtladung an; der pH-Wert, bei dem diese verschwindet, heißt isoelektr. Punkt. Bei ihm ist die Wasserlöslichkeit des P. am geringsten.Struktur: Die Elementaranalyse weist bei P. (neben Sauerstoff, in % Trockengew.) Kohlenstoff (50–52%), Wasserstoff (6,8–7,7%), Stickstoff (15–18%) u. Schwefel (0,5–2%) nach. Häufig findet man auch noch Phosphor, gelegentlich auch Spuren von Eisen, Kupfer, Zink, Mangan, Chlor, Brom, Iod u. dgl., die Begleitsubstanzen (Cofaktoren) angehören.AS-Zusammensetzung: Der für P. bes. kennzeichnende Stickstoff-Gehalt ist auf ihre Grundbausteine, die AS, zurückzuführen. Mit Hilfe von Säuren, Laugen od. Enzymen (s. Proteasen) lassen sich alle P. nahezu restlos hydrolyt. in AS zerlegen. Die Analyse dieser Hydrolysate ergibt, daß P. – neben selteneren Aminosäuren (s. dort) – immer wieder dieselben 20 AS enthalten, wenn auch in unterschiedlichen Anteilen u. nicht immer alle zugleich, nämlich Glycin (Gly), L-Alanin (Ala), L-Serin (Ser), L-Cystein (Cys), L-Phenylalanin (Phe), L-Tyrosin (Tyr), L-Tryptophan (Trp), L-Threonin (Thr), L-Methionin (Met), L-Valin (Val), L-Prolin (Pro), L-Leucin (Leu), L-Isoleucin (Ile), L-Lysin (Lys), L-Arginin (Arg), L-Histidin (His), L-Asparaginsäure (Asp), L-Asparagin (Asn), L-Glutaminsäure (Glu) u. L-Glutamin (Gln). Alle opt. aktiven AS der P. haben also L-Konfiguration, was im folgenden bei Nennung einzelner Aminosäuren nicht mehr speziell angegeben wird.Peptid-Bindung: Der Zusammenschluß dieser AS zu den hochmol. P. geschieht durch die Bildung von Säureamid-Bindungen zwischen den Carboxy- u. Amino-Gruppen verschiedener AS-Moleküle. Die Zusammensetzung aus AS u. die Art der Bindung, die man als Peptid-Bindung bezeichnet, haben die P. mit den weniger hochmol. Peptiden gemeinsam. Insbes. unterscheidet man diese nach Anzahl der verknüpften AS-Einheiten als Di-, Tri-, Oligo- (bei bis zu 10 AS-Resten) u. Polypeptide (ca. 10–100 AS-Reste). Demnach kann man Peptide u. P. mit der in Abb. 1 dargestellten Strukturformel charakterisieren, die auch zum Ring geschlossen sein kann, s. Cyclopeptide.Franci & Kathi
