Carbonsäureamid-Gruppierung –CO–NH–, die bei der Kondensation von Aminocarbonsäuren entsteht, wenn die Carboxy-Gruppe (–COOH) einer Aminosäure mit der Amino-Gruppe (–NH2) einer anderen Aminosäure unter Wasserabspaltung reagiert. Die P.-B. ist das strukturelle Charakteristikum der Peptide (Oligo-, Polypeptide) u. Proteine. Wie andere Amid-Bindungen auch, unterliegt die P.-B. folgender Mesomerie:
Daraus resultiert zum einen ihre relative chem. Stabilität u. zum andern eine eingeschränkte Drehbarkeit um die C–N-Achse infolge eines partiellen Doppelbindungscharakters; die 4 an der P.-B. beteiligten Atome sowie die direkt daran gebundenen a-Kohlenstoff-Atome liegen in einer Ebene – meist in trans-Konfiguration, außer Amino-seitig von L-Prolin, wo unter Mithilfe der Peptidylprolyl-cis-trans-Isomerase (PPIase, EC 5.2.1.8) cis-P. B. gebildet werden können. Die Beschränkungen der Drehbarkeit sind von Bedeutung für die Sekundärstruktur der Proteine. Die Knüpfung der P.-B. erfolgt bei der Protein-Biosynth. in den Ribosomen, kann aber auch durch andere Enzyme (z. B. normalerweise Peptid-spaltende wie z. B. Papain) katalysiert werden. Sind an P.-B. andere Amino-Gruppen als a-Amino-Gruppen u./od. andere Carboxy-Gruppen als a-Carboxy-Gruppen beteiligt, spricht man von Isopeptid-Bindungen, s. Isopeptide. Diese werden nicht während der ribosomalen Protein-Synth., sondern in anderen Transferase-Reaktionen gebildet. Der Aufbau der P.-B. in vitro wird bei Peptid-Synthese erläutert. Die Spaltung der P.-B. kann chem. (z. B. durch halbkonz. Salzsäure, Hydrazin) od. enzymat. (durch Peptidasen) erfolgen.
E peptide linkage
F liaison peptidique
I legame peptidico
S enlace peptídico
Quelle: Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999