Proteine: Unterschied zwischen den Versionen
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Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun. | Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun. | ||
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Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur. | Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur. | ||
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Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband). | Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband). | ||
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Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich. | Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich. | ||
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Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich! | Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich! | ||
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Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch Säuren, Basen, Harnstoff und Schwermetall- Ionen sind für unreparablen oder reparablen Schäden bekannt. | Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch Säuren, Basen, Harnstoff und Schwermetall- Ionen sind für unreparablen oder reparablen Schäden bekannt. | ||
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'''Wir untersuchen die Einwirkung von Säure auf Eiweiß!''' | '''Wir untersuchen die Einwirkung von Säure auf Eiweiß!''' | ||
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Das Eiweiß koaguliert! | Das Eiweiß koaguliert! | ||
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* Eiklar oder eine wässrige Eiklar- Lösung | * Eiklar oder eine wässrige Eiklar- Lösung | ||
* verdünnte Natronlauge | * verdünnte Natronlauge | ||
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Durchführung: | Durchführung: | ||
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Chemie heute - Sekundarbereich II, Schroedel Verlag, Kapitel 19.9, Seite 376/ 377 | Chemie heute - Sekundarbereich II, Schroedel Verlag, Kapitel 19.9, Seite 376/ 377 | ||
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Version vom 4. Februar 2007, 23:44 Uhr
| Proteine | ||
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| Aminosäuren | Peptidbindung | |
Inhaltsverzeichnis
Was sind Proteine?
Proteine, besser bekannt als Eiweiße sind Makromoleküle. Sie gehören zu den Naturstoffen mit der größten chemischen Mannigfaltigkeit.
Wie sind sie zusammengesetzt?
Sie setzen sich zusammen aus: Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff und Stickstoff. Heute ist der exakte Aufbau von über 2.000 Proteinen bekannt. Es existieren laut Schätzungen jedoch 50.000 verschiedene Proteine.
Sie sind aus proteinogenen Aminosäuren bausteinförmig zusammengesetzt. Diese proteinogenen Aminosäuren werden aus Peptidkettn verbunden. Die Zusammensetztung eines Proteins ist von Mensch zu Mensch verschieden, da die Konstilation von den Genen abhängt.
Wo befinden sie sich?
In Zellen sind sie am häufigsten anzutreffen.Sie gehören dort zu den Grundbausteinen.
Was für Aufgaben haben die Proteine?
Proteine sind in den Zellen aber nicht nur für die Strucktur verantwortlich, sondern haben auch anderen Funktionen:
- sie transportieren Hämoglobin oder Lipoproteie
- auch bekannt als Speicherproteine, z.B. Ferritin (speichert das Eisen)
- Bewegungsprotein (Myosin in den Skelettmuskeln)
- Proteine dienen auch als Antikörper in der Immunabwehr
- sind wichitg bei der Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. beim Sehvorgang
Struktur der Proteine
Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäureresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäureresten zusammengesetzt ist, so sind bei zwanzig verschiedenen Aminosäuren rechnerisch 20100≈ 10130 Kombinationen möglich.
Das Protein hat auch eine biologische Funktion, die von den räumlichen Strukturen des Eiweißes abhängen.
Um die Struktur des Proteins zu erforschen, schaut man sich als erstes mal die Reihenfolge der Aminosäure-Einheiten an (Primärstruktur). Danach schaut man sich die Goemetrie der Peptidbindungen an, denn die Peptidketten setzen sich gerne zu regelmäßigen Grundstrukturen zusammen. Dies wird dann Sekundärstruktur genannt. Aus der Tertiärstruktur (eigentliche Teilchengestalt eines Protein-Moleküls)ergibt sich Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäure-Einheiten und aus Faltungen der Sekundärstruktur.
Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun.
Primärstruktur
Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur.
Sekundärstruktur
Die a-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken der Peptidbindung stabilisiert, wobei ein O-Atom einer Carboxylgruppe mit dem H-Atom der Aminogruppe mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine art Hohlzylinder.
Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
Tertiärstruktur
Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z.B. Enzyme). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch Van-der-Waals-Bindungen bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert. Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.
Quartäratruktur
Unter Quartärstruktur vesteht man die aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin ist Bestandteil des Blutes und dort für den Sauerstofftransport zuständig.
Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:
- es besteht aus vier Polypeptidketten:
- zwei α-Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäureresten bestehen). Diese beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert.
Denaturierung
Definition
Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich!
Wie erfolgt die Denaturierung beim Protein?
Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch Säuren, Basen, Harnstoff und Schwermetall- Ionen sind für unreparablen oder reparablen Schäden bekannt.
Versuch
Wir untersuchen die Einwirkung von Säure auf Eiweiß!
Geräte:
- ein Reagenzglas
- eine kleine Tropfpipette
Chemikalien:
- Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung
- verdünnte Salzsäure
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise verdünnte Salzsäure hinzu.
Das Ergebnis:
Das Eiweiß koaguliert!
Wir untersuchen die Einwirkung von Lauge auf Eiweiß!
Geräte:
- ein Reagenzglas
- eine kleine Tropfpipette
Chemikalien:
- Eiklar oder eine wässrige Eiklar- Lösung
- verdünnte Natronlauge
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu.
Das Ergebnis:
Das Eiweiß koaguliert nicht!
Quellen
http://de.wikipedia.org/wiki/Proteine
Chemie heute - Sekundarbereich II, Schroedel Verlag, Kapitel 19.9, Seite 376/ 377
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