Peptidbindung: Unterschied zwischen den Versionen

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(Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen.
 
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siehe Artikel [[Proteine]] von Franci & Kathi
 
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(von griech.: peptos = verdaulich). Bez. für durch Peptid-Bindungen Säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren.
 
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Siehe Artikel [[Aminosäuren]] von Jana und Imke Spö.
 
  
 
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Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine  Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure.
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Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine  Bindung zwischen der [[Carboxylgruppe]] einer und der [[Aminogruppe]] einer zweiten Aminosäure.
  
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Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:[[Bild:Amidbinung.png]]
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* C/N-Bindung ist kürzer als bei [[Amine]]n (Doppelbindungscharakter)
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* Peptid-Gruppe ist eben gebaut
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* durch die Delokalisierung der Peptidgruppe wird ein besonders stabiles Verbindungsverhältnis erreicht
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* der Diederwinkel liegt daher bei 180°[[Bild:Pfeil.gif]]Atome können nicht verdreht werden
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* a-C-Atome  können zur C/N-Bindung einer Peptid-Gruppe [[cis]] oder [[trans]] angeordnet sein[[Bild:Pfeil.gif]]aus sterischen Gründen meistens [[trans]]
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* Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich, da diese[[Bild:Pfeil.gif]]tetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind
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[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der [[Aminosäuren|Aminosäure]]sequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation. Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. M(Glutathion) = 307 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>; M(Oxidationsprodukt) = 612 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>)
  
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- Bestiummung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse.
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a) Gebe die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine &gamma;-Peptidbindung ausbildet.
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- CN-Bindung ist kürzer als bei [[Aminen]] Doppelbindungscharakter
 
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-Peptid Gruppe ist eben gebaut
 
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- durch die Delokalisierung der Peptidgruppe ist ein besonders stabil Verbindungsverhältnis erreicht.
 
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-Amid-Gruppe ist planar gebaut das heißt alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene
 
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- der Diederwinkel liegt daher bei 180° --> Atome können nicht verdreht werden
 
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-Aus Grenzformeln ergibt sich:Das die C/N Doppelbindungscharakter hat und so nicht freidrehbar ist--> Atome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer Ebene -->Starre Struktureinheit
 
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- a-C-Atome  können zur C/N -Bindung einer Peptid-Gruppe cis oder trans angeordnet sein--> aus sterischen Gründen meistens trans
 
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-Die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen
 
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-verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich , da diese --> [[tetraedrisch]] angeordnet und frei drehbar sind
 
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-Möglichkeit der Konformation ist deswegen bei Proteinen stark eingeschränkt
 
  
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b) Leite die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.
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[[Bild:chemie.jpg]] Grenzformeln
 
  
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==Aufgabe==
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c) Gebe die [[Reaktionsgleichung]] der [[Oxidation]] mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.
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[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation.Dabei wird Glutathion selbst oxidiert.
 
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(m(Glutathion)=307 g x mol-1;M(Oxidationsprodukt)= 612g x mol-1)
 
  
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a)Geben Sie die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an, beachten Sie dabei, das Glutaminsäure im Glutathion eine y-Peptidbindung ausbildet
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b)Leiten Sie die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus Angaben der molaren Masse ab
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c) Gebe die [[Reaktionsgleichung]] der Oxidation mit Hilfe der Strukturformeln an. Benenne den entstehenden Bindungstyp.
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==Versuch==
 
==Versuch==
  
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Biuret-Reaktion
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Der Klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.
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Der klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.
  
 
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'''Chemikalien:'''
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Eiklar-Lösung(Eiklar+ physiologische Kochsalz-Lösung,diverse Lebensmittel(Fleisch,Nudeln,Kartoffeln,Milch, u.a.
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Eiklar-Lösung (Eiklar u. physiologische [[Kochsalz]]-Lösung, diverse Lebensmittel (Fleisch, Nudeln, Kartoffeln, [[Milch]] u.a.), [[Kupfersulfat]]-Lösung, [[Natronlauge]] ca. 4%
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'''Geräte:'''
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Reagenzglas mit Stopfen,Reagenzglasständer,Reibschale mit Pistill,Tropfpipette,Messpipette 5ml
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Reagenzglas mit Stopfen, [[Reagenzglasständer]], [[Reibschale]] mit Pistill, Tropfpipette, Messpipette 5ml
  
 
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In das Reagenzglas gibt man etwa 2ml Eiklar-Lösung.Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert,mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2ml  der Lösung in das Reagenzglas dekantiert.Man gibt nun 2 ml Natronlauge hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch jetzt werden 3Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.
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In das Reagenzglas gibt man etwa 2 mL Eiklar-Lösung. Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert, mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert. Man gibt nun 2 ml [[Natronlauge]] hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch. Jetzt werden 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.
  
 
'''Ergebnis:'''
 
'''Ergebnis:'''
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Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck
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Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck.
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==Quellen==
 
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Chemie heute Seite 375 Kapitel 19.8,Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999 Versuch aus Unterricht Cemie BAnd 11 : lebnsmittel-Nährstoffe
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* Chemie heute, Kapitel 19.8, Seite 375
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Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck Aulis verlag Deubner & Co KG
+
* Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
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* Versuch aus: Unterricht Chemie, Band 11: Lebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck, Aulis Verlag Deubner & Co KG
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[[Kategorie:Ernährungslehre]]
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[[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]][[Kategorie:Experiment]]

Aktuelle Version vom 2. Oktober 2012, 18:57 Uhr

Peptidbindung
vernetzte Artikel
Proteine Aminosäuren
Lala.jpg

Peptide

griech.: peptos = verdaulich

Bez. für durch Peptid-Bindungen säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren.

Peptidbinung

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure.

Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren.

Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:Amidbinung.png

Struktur der Peptidgruppe

  • Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse
  • C/N-Bindung ist kürzer als bei Aminen (Doppelbindungscharakter)
  • Peptid-Gruppe ist eben gebaut
  • durch die Delokalisierung der Peptidgruppe wird ein besonders stabiles Verbindungsverhältnis erreicht
  • Amid-Gruppe ist planar gebaut, d. h. alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene
  • der Diederwinkel liegt daher bei 180°Pfeil.gifAtome können nicht verdreht werden
  • aus Grenzformeln ergibt sich, dass die C/N-Bindung Doppelbindungscharakter hat und so nicht frei drehbarPfeil.gifAtome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer EbenePfeil.gifstarre Struktureinheit
  • a-C-Atome können zur C/N-Bindung einer Peptid-Gruppe cis oder trans angeordnet seinPfeil.gifaus sterischen Gründen meistens trans
  • die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen
  • Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich, da diesePfeil.giftetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind
  • Möglichkeit der Konformation ist deshalb bei Proteinen stark eingeschränkt

Chemie.jpg Grenzformeln Chemie2.jpgdelokalisiertes Elektronensystem

Aufgabe

Glutathion ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation. Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. M(Glutathion) = 307 g · mol-1; M(Oxidationsprodukt) = 612 g · mol-1)

a) Gebe die Strukturformel des Tripeptids als Zwitterion an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine γ-Peptidbindung ausbildet.

b) Leite die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.

c) Gebe die Reaktionsgleichung der Oxidation mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.

Pfeil.gifPeptidbindung: Antwort

Powerpointpräsentation

http://www.bs-wiki.de/mediawiki/images/Peptidbindung1.ppt

Versuch

Biuret-Reaktion

Der klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.

Chemikalien: Eiklar-Lösung (Eiklar u. physiologische Kochsalz-Lösung, diverse Lebensmittel (Fleisch, Nudeln, Kartoffeln, Milch u.a.), Kupfersulfat-Lösung, Natronlauge ca. 4%

Geräte: Reagenzglas mit Stopfen, Reagenzglasständer, Reibschale mit Pistill, Tropfpipette, Messpipette 5ml

Durchführung: In das Reagenzglas gibt man etwa 2 mL Eiklar-Lösung. Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert, mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert. Man gibt nun 2 ml Natronlauge hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch. Jetzt werden 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.

Ergebnis: Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck.

Erklärung


Im Chemiebuch ...
findest Du weitere Informationen
zum Thema Peptidbindung:
Chemie FOS-T

auf Seite
-

Chemie heute

auf Seite
375

Elemente Chemie

auf Seite
351

Weblinks

Quellen

  • Chemie heute, Kapitel 19.8, Seite 375
  • Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999
  • Versuch aus: Unterricht Chemie, Band 11: Lebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck, Aulis Verlag Deubner & Co KG
  1. Johannes
  2. Mille
Abgerufen von „http://bs-wiki.de/mediawiki/index.php?title=Peptidbindung&oldid=63639“