{{navi|Proteine|Aminosäuren}}{| | __TOC__ || | [[Bild:lala.jpg]]#[[Benutzer:Johannes|Johannes]]#[[Benutzer:Mille |Mille]]}

[[Kategorie:Ernährungslehre]][[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]]   ==ProteinePeptide==

(Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von ''griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen.siehe Artikel [[Proteine]] von Franci & Kathi ==Peptide=peptos =verdaulich''

(von griech.: peptos = verdaulich). Bez. für durch Peptid-Bindungen Säureamidsäureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte [[Dehydratisierung|Kondensation]]sprodukte von Aminosäuren.Siehe Artikel [[Aminosäuren]] von Jana und Imke Spö.

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine Bindung zwischen der [[Carboxylgruppe ]] einer und der [[Aminogruppe ]] einer zweiten Aminosäure. Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren. Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:[[Bild:Amidbinung.png]] 

- * Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse.<br>- CN* C/N-Bindung ist kürzer als bei [[AminenAmine]] n (Doppelbindungscharakter)<br>* Peptid-Peptid Gruppe ist eben gebaut<br>- * durch die Delokalisierung der Peptidgruppe ist wird ein besonders stabil stabiles Verbindungsverhältnis erreicht.<br>* [[Carbonyl-Gruppe|Amid-Gruppe ]] ist planar gebaut das heißt , d. h. alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene<br>- * der Diederwinkel liegt daher bei 180° --> [[Bild:Pfeil.gif]]Atome können nicht verdreht werden<br>-Aus * aus Grenzformeln ergibt sich:Das , dass die C/N -Bindung Doppelbindungscharakter hat und so nicht freidrehbar ist--> frei drehbar[[Bild:Pfeil.gif]]Atome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer Ebene -->Starre [[Bild:Pfeil.gif]]starre Struktureinheit<br> - * a-C-Atome können zur C/N -Bindung einer Peptid-Gruppe [[cis ]] oder [[trans ]] angeordnet sein--> [[Bild:Pfeil.gif]]aus sterischen Gründen meistens [[trans]]<br>-Die * die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen[[Proteine]]n<br>-verformungen * Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich , da diese --> [[tetraedrischBild:Pfeil.gif]] tetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind<br>-* Möglichkeit der [[Konformation ]] ist deswegen deshalb bei Proteinen [[Proteine]]n stark eingeschränkt

[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz [[Aminosäuren|Aminosäure]]sequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation.Dabei wird Glutathion selbst oxidiert.(mM(Glutathion)=307 g x <b>·</b> mol^-1;M(Oxidationsprodukt)= 612g x 612 g <b>·</b> mol^-1) a)Gebe die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine &gamma;-Peptidbindung ausbildet.

ab)Geben Sie Leite die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an, beachten Sie dabei, das Glutaminsäure im Glutathion eine y-Peptidbindung ausbildetOxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.

bc)Leiten Sie Gebe die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus Angaben [[Reaktionsgleichung]] der molaren Masse ab[[Oxidation]] mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.

c) Gebe die [[ReaktionsgleichungBild:Pfeil.gif]] der Oxidation mit Hilfe der Strukturformeln an. Benenne den entstehenden Bindungstyp.[[Peptidbindung: Antwort]]

'''Biuret-Reaktion''' Der Klassische klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.

Eiklar-Lösung(Eiklar+ u. physiologische [[Kochsalz]]-Lösung,diverse Lebensmittel(Fleisch,Nudeln,Kartoffeln,[[Milch, ]] u.a.), [[Kupfersulfat]]-Lösung, [[Natronlauge 1-7]] ca. 4% '''Geräte:'''Reagenzglas mit Stopfen,[[Reagenzglasständer]],[[Reibschale ]] mit Pistill,Tropfpipette,Messpipette 5ml

In das Reagenzglas gibt man etwa 2ml 2 mL Eiklar-Lösung.Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert,mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2ml 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert.Man gibt nun 2 ml [[Natronlauge ]] hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch jetzt . Jetzt werden 3Tropfen 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.

Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck.

* Chemie heute Seite 375 , Kapitel 19.8,Seite 375* Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999 * Versuch aus : Unterricht Cemie BAnd Chemie, Band 11 : lebnsmittelLebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck , Aulis verlag Verlag Deubner & Co KG #[[Benutzer:Johannes|Johannes]]#[[Benutzer:Mille|Mille]] [[Kategorie:Ernährungslehre]][[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]][[Kategorie:Experiment]]