Bez. für durch Peptid-Bindungen säureamid-artig verknüpfte [[Dehydratisierung|Kondensation]]sprodukte von [[Aminosäuren]].
==ProteinePeptidbinung==
Eine Peptidbindung (Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 MonomerNH-Einheiten (ASCO-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen.siehe Artikel ist eine Bindung zwischen der [[Carboxylgruppe]] einer und der [[ProteineAminogruppe]] von Franci & Kathieiner zweiten Aminosäure.
==Peptide==Zwei [[Aminosäuren]] können (formal) unter [[Dehydratisierung|Wasserabspaltung]] zu einem Dipeptid kondensieren.
(von griech.Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure [[Glycin]] zu einem Dipeptid: peptos = verdaulich). Bez. für durch Peptid-Bindungen Säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren.Siehe Artikel [[AminosäurenBild:Amidbinung.png]] von Jana und Imke Spö.
==PeptidbinungStruktur der Peptidgruppe==
Eine * Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse* C/N-Bindung ist kürzer als bei [[Amine]]n (Doppelbindungscharakter)* Peptid-NHGruppe ist eben gebaut* durch die Delokalisierung der Peptidgruppe wird ein besonders stabiles Verbindungsverhältnis erreicht* [[Carbonyl-COGruppe|Amid-) Gruppe]] ist eine Bindung zwischen planar gebaut, d. h. alle am Aufbau der der Carboxylgruppe Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene* der Diederwinkel liegt daher bei 180°[[Bild:Pfeil.gif]]Atome können nicht verdreht werden* aus Grenzformeln ergibt sich, dass die C/N-Bindung Doppelbindungscharakter hat und so nicht frei drehbar[[Bild:Pfeil.gif]]Atome der Aminogruppe Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer zweiten AminosäureEbene[[Bild:Pfeil.gif]]starre Struktureinheit* a-C-Atome können zur C/N-Bindung einer Peptid-Gruppe [[cis]] oder [[trans]] angeordnet sein[[Bild:Pfeil.gif]]aus sterischen Gründen meistens [[trans]]* die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von [[Proteine]]n* Verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich, da diese[[Bild:Pfeil.gif]]tetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind* Möglichkeit der [[Konformation]] ist deshalb bei [[Proteine]]n stark eingeschränkt
Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren[[Bild:chemie.jpg]] Grenzformeln[[Bild:chemie2.jpg]]delokalisiertes Elektronensystem
Im Beispiel reagieren zwei Moleküle ==Aufgabe==[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:[[Bild:Amidbinung.pngAminosäuren|Aminosäure]]sequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation. Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. M(Glutathion) = 307 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>; M(Oxidationsprodukt) = 612 g <b>·</b> mol<sup>-1</sup>)
a) Gebe die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an. Beachte dabei, dass Glutaminsäure im Glutathion eine γ-Peptidbindung ausbildet.
b) Leite die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus den Angaben der molaren Massen ab.
c) Gebe die [[Reaktionsgleichung]] der [[Oxidation]] mit Hilfe der Strukturformeln an und benenne den entstehenden Bindungstyp.
==Struktur der Peptidgruppe==[[Bild:Pfeil.gif]][[Peptidbindung: Antwort]]
- Bestiummung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse.- CN-Bindung ist kürzer als bei [[Aminen]] Doppelbindungscharakter-Peptid Gruppe ist eben gebaut- durch die Delokalisierung der Peptidgruppe ist ein besonders stabil Verbindungsverhältnis erreicht.-Amid-Gruppe ist planar gebaut das heißt alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene- der Diederwinkel liegt daher bei 180° --> Atome können nicht verdreht werden-Aus Grenzformeln ergibt sich:Das die C/N Doppelbindungscharakter hat und so nicht freidrehbar ist--> Atome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer Ebene -->Starre Struktureinheit - a-C-Atome können zur C/N -Bindung einer Peptid-Gruppe cis oder trans angeordnet sein--> aus sterischen Gründen meistens trans-Die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen-verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich , da diese --> [[tetraedrisch]] angeordnet und frei drehbar sind-Möglichkeit der Konformation ist deswegen bei Proteinen stark eingeschränkt[[Bild:chemie2.jpg]]Delokalisiertes Elektronensystem==Powerpointpräsentation==
==Aufgabe==[[Glutathion]] ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Gluhttp://www.bs-Cys-Gly)wiki. Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidationde/mediawiki/images/Peptidbindung1.Dabei wird Glutathion selbst oxidiert.(m(Glutathion)=307 g x mol-1;M(Oxidationsprodukt)= 612g x mol-1)ppt
a)Geben Sie die Strukturformel des Tripeptids als [[Zwitterion]] an, beachten Sie dabei, das Glutaminsäure im Glutathion eine y-Peptidbindung ausbildet==Versuch==
b)Leiten Sie die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus Angaben der molaren Masse ab'''Biuret-Reaktion'''
c) Gebe die [[Reaktionsgleichung]] der Oxidation Der klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit Hilfe der Strukturformeln an. Benenne den entstehenden BindungstypBiuret-Reaktion.[[Peptidbindung: Antwort]]
==Versuch=='''Chemikalien:''' BiuretEiklar-Lösung (Eiklar u. physiologische [[Kochsalz]]-ReaktionDer Klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der BiuretLösung, diverse Lebensmittel (Fleisch, Nudeln, Kartoffeln, [[Milch]] u.a.), [[Kupfersulfat]]-ReaktionLösung, [[Natronlauge]] ca.4%
'''ChemikalienGeräte:'''Eiklar-Lösung(Eiklar+ physiologische Kochsalz-Lösung,diverse Lebensmittel(Fleisch,Nudeln,Kartoffeln,Milch, u.a.Natronlauge 1-7%Geräte:Reagenzglas mit Stopfen,[[Reagenzglasständer]],[[Reibschale ]] mit Pistill,Tropfpipette,Messpipette 5ml
'''Durchführung:'''
In das Reagenzglas gibt man etwa 2ml 2 mL Eiklar-Lösung.Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert,mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2ml 2 mL der Lösung in das Reagenzglas dekantiert.Man gibt nun 2 ml [[Natronlauge ]] hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch jetzt . Jetzt werden 3Tropfen 3 Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.
'''Ergebnis:'''
Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck. [[Peptidbindung: Versuchsergebnis|Erklärung]] {{cb|-|375|351}}
[[Erklärung]]{{www}}
==Quellen==
* Chemie heute Seite 375 , Kapitel 19.8,Seite 375* Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999 * Versuch aus : Unterricht Cemie BAnd Chemie, Band 11 : lebnsmittelLebensmittel-Nährstoffe, Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck , Aulis verlag Verlag Deubner & Co KG #[[Benutzer:Johannes|Johannes]]#[[Benutzer:Mille|Mille]] [[Kategorie:Ernährungslehre]][[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]][[Kategorie:Experiment]]