Peptidbindung

1. Johannes
2. Mille

Proteine

(Eiweiße, Eiweißstoffe, Eiweißkörper). Auf Berzelius zurückgehende u. seit Mulder (1838) gebräuchliche u. von griech.: proteuein = „der Erste sein“ abgeleitete Sammelbez. für natürlich vorkommende Copolymere, die sich in der Regel aus 20 verschiedenen a-Aminosäuren (im folgenden: AS) als Monomeren zusammensetzen. Von den nahe verwandten Polypeptiden werden sie aufgrund ihrer mol. Größe unterschieden, wenn auch nicht immer streng abgegrenzt: Ab etwa 100 Monomer-Einheiten (AS-Resten) spricht man meist von Proteinen. Es ergeben sich MR von 10 000 bis mehrere Millionen. siehe Artikel Proteine von Franci & Kathi

Peptide

(von griech.: peptos = verdaulich). Bez. für durch Peptid-Bindungen Säureamid-artig verknüpfte Kondensationsprodukte von Aminosäuren. Siehe Artikel Aminosäuren von Jana und Imke Spö.

Peptidbinung

Eine Peptidbindung (-NH-CO-) ist eine Bindung zwischen der Carboxylgruppe einer und der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure.

Zwei Aminosäuren können (formal) unter Wasserabspaltung zu einem Dipeptid kondensieren.

Im Beispiel reagieren zwei Moleküle der einfachsten Aminosäure Glycin zu einem Dipeptid:

Struktur der Peptidgruppe

- Bestimmung der Bildungslänge in Peptidbindung durch Röntgenstrukturanalyse.
- CN-Bindung ist kürzer als bei Aminen Doppelbindungscharakter
-Peptid Gruppe ist eben gebaut
- durch die Delokalisierung der Peptidgruppe ist ein besonders stabil Verbindungsverhältnis erreicht.
-Amid-Gruppe ist planar gebaut das heißt alle am Aufbau der der Verbindung beteiligten Atome liegen auf einer Ebene
- der Diederwinkel liegt daher bei 180° --> Atome können nicht verdreht werden
-Aus Grenzformeln ergibt sich:Das die C/N Doppelbindungscharakter hat und so nicht freidrehbar ist--> Atome der Peptidbindung und benachbarte a-C-Atome sind daher in einer Ebene -->Starre Struktureinheit
- a-C-Atome können zur C/N -Bindung einer Peptid-Gruppe cis oder trans angeordnet sein--> aus sterischen Gründen meistens trans
-Die Ausbildung einer Peptid-Gruppe beeinflusst die Struktur von Proteinen
-verformungen sind nur an den a-C-Bindungen möglich , da diese --> tetraedrisch angeordnet und frei drehbar sind
-Möglichkeit der Konformation ist deswegen bei Proteinen stark eingeschränkt

Delokalisiertes Elektronensystem Grenzformeln

Aufgabe

Glutathion ist ein Tripeptid mit der Aminosäuresequenz (Glu-Cys-Gly). Es schützt in lebenden Zellen Verbindungen vor Oxidation.Dabei wird Glutathion selbst oxidiert. (m(Glutathion)=307 g x mol-1;M(Oxidationsprodukt)= 612g x mol-1)

a)Geben Sie die Strukturformel des Tripeptids als Zwitterion an, beachten Sie dabei, das Glutaminsäure im Glutathion eine y-Peptidbindung ausbildet

b)Leiten Sie die Strukturformel des Oxidationsproduktes aus Angaben der molaren Masse ab

c) Gebe die Reaktionsgleichung der Oxidation mit Hilfe der Strukturformeln an. Benenne den entstehenden Bindungstyp. Peptidbindung: Antwort

Versuch

Biuret-Reaktion Der Klassische Nachweis von Proteinen geschieht mit der Biuret-Reaktion.

Chemikalien: Eiklar-Lösung(Eiklar+ physiologische Kochsalz-Lösung,diverse Lebensmittel(Fleisch,Nudeln,Kartoffeln,Milch, u.a. Natronlauge 1-7% Geräte: Reagenzglas mit Stopfen,Reagenzglasständer,Reibschale mit Pistill,Tropfpipette,Messpipette 5ml

Durchführung: In das Reagenzglas gibt man etwa 2ml Eiklar-Lösung.Andere Lebensmittel werden in der Reibeschale zerkleinert,mit wenig Wasser aufgeschlämmt und vorsichtig erwärmt, dann werden etwa 2ml der Lösung in das Reagenzglas dekantiert.Man gibt nun 2 ml Natronlauge hinzu, verschließt das Glas mit dem Stopfen und schüttelt gut durch jetzt werden 3Tropfen der Kupfersulfat-Lösung zugefügt.

Ergebnis: Bei Anwesenheit von Protein entsteht ein gelber Fleck

Erklärung

Quellen

Chemie heute Seite 375 Kapitel 19.8,Römpp Lexikon Chemie – Version 2.0, Stuttgart/New York: Georg Thieme Verlag 1999 Versuch aus Unterricht Cemie BAnd 11 : lebnsmittel-Nährstoffe Heinz Schmidkunz, Karin Schlagheck Aulis verlag Deubner & Co KG