Sie setzen sich zusammen aus: [[Kohlenstoff]], [[Sauerstoff]], [[Wasserstoff ]] und [[Stickstoff]]. Heute ist der exakte Aufbau von über 2000 2.000 Proteinen bekannt. Es existieren laut Schätzungen jedoch 50000 50.000 verschiedene Proteine. Sie sind aus proteinogenen [[Aminosäuren ]] bausteinförmig zusammengesetzt. Diese proteinogenen [[Aminosäuren ]] werden aus Peptidkettn verbunden. Die Zusammensetztung eines Proteins ist von Mensch zu Mensch verschieden, da die Konstilation von den Genen abhängt.
== Struktur der Proteine ==
Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäureresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäureresten zusammengesetzt ist, so sind bei zwanzig verschiedenen [[Aminosäuren]] rechnerisch 20<sup>100</sup>≈ 10<sup>130</sup> Kombinationen möglich.
== Struktur der Proteine: ==Das Protein hat auch eine biologische Funktion, die von den räumlichen Strukturen des Eiweißes abhängen.
Um die Struktur des Proteins zu erforschen, schaut man sich als erstes mal die Reihenfolge der Aminosäure-Einheiten an (Primärstruktur). Danach schaut man sich die Goemetrie der Peptidbindungen an, denn die Peptidketten setzen sich gerne zu regelmäßigen Grundstrukturen zusammen. Dies wird dann Sekundärstruktur genannt. Aus der Tertiärstruktur (eigentliche Teilchengestalt eines Protein-Moleküls)ergibt sich Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäure-Einheiten und aus Faltungen der Sekundärstruktur.
Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäreuresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäure- Resten zusammengesetzte ist, so sind bei zwanzig verschiedenen Aminosäuren rechnerisch 20<sup>100</sup>≈ 10<sup>130</sup> Kombinationen möglich.
Das Protein hat auch eine biologische Funktion, die von den räumlichen Strukturen des Eiweißes abhängen.
Um die Struktur des Proteins zu erforschen, schaut man sich als erstes mal die Reihenfolge der Aminosäure- Einheiten an ( Primärstruktur). Danach schaut man sich die Goemetrie der Peptidbindungen an, denn die Peptidketten setzen sich gerne zu regelmäßigen Grundstrukturen zusammen. Dies wird dann Sekundärstruktur genannt. Aus der Tertiärstruktur (eigentliche Teilchengestalt eines Protein- Moleküls)ergibt sich Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäure- Einheiten und aus Faltungen der Sekundärstruktur.
Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun.
== Nähere Erläuterung der Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur, Quartärstruktur: ======Primärstruktur====
Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur.
====Sekundärstruktur====
Die a- Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken der Peptidbindung stabilisiert, wobei ein O-Atom einer Carboxylgruppe mit dem H-Atom der Aminogruppe mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine art Hohlzylinder.
Das ß- Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der Peptidbindung zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
====Tertiärstruktur====
Ein großteil Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z.B. Enzyme). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch Van-Derder-Waals-Bindungen bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert.
Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.
====Quartäratruktur==== Unter Quartärstruktur vesteht man die aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin ist Bestandteil des Blutes und dort für den Sauerstofftransport zuständig.
Unter Quartärstruktur vesteht man die aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin lebt im Blut ist dort für den Sauerstofftransport zuständig.
Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:
* es besteht aus vier Polypeptidketten:
** zwei α- Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäure- RestenAminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäure- Resten Aminosäureresten bestehen). Diese Beiden beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert.
== Denaturierung: ==
==== Definition====
Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich!
==== Wie passiert erfolgt die Denaturierung beim Protein? ====
Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch Säuren, Basen, Harnstoff und Schwermetall- Ionen sind für unreparablen oder reparablen Schäden bekannt.
== Versuch: ==
'''Wir untersuchen die Einwirkung von Säure auf Eiweiß!'''
* ein Reagenzglas
* eine kleine Tropfpipette
* Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung
* verdünnte Salzsäure
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise verdünnte [[Salzsäure ]] hinzu.
Das Eiweiß koaguliert!
ChemiekalienChemikalien:
* Eiklar oder eine wässrige Eiklar- Lösung
* verdünnte Natronlauge
Durchführung:
Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu.