Sie setzen sich zusammen aus: [[Kohlenstoff]], [[Sauerstoff]], [[Wasserstoff]] und [[Stickstoff]].
Sie sind in der Regel aus 20 verschiedenen a-[[Aminosäuren]] als [[Monomer]]-Einheiten (= Bausteine) zu Makromolekülen von mehr als 100 Einheiten zusammengesetzt. Die [[Aminosäuren]] werden durch [[Peptidbindung]]en miteinander verknüpft.
Die Zusammensetztung eines Proteins ist von Mensch zu Mensch verschieden, da die Konstilation von den Genen abhängt.
== Was für Aufgaben haben die Proteine? ==
Proteine sind in den Zellen aber nicht nur für die Struktur verantwortlich, sondern haben auch weitere Funktionen:
*sie transportieren Hämoglobin oder Lipoproteie
*auch bekannt als Speicherproteine, z.B. Ferritin (speichert das Eisen)
*Bewegungsprotein (Myosin in den Skelettmuskeln)
*Proteine dienen auch als Antikörper in der Immunabwehr
*sind wichitg bei der Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. beim Sehvorgang[[Bild:Pfeil.gif]][[Proteinverdauung]])
== Struktur der Proteine ==
===Primärstruktur===
Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur. http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine1.gif
===Sekundärstruktur===
Die a-Helix wird durch intramolekulare Wasserstoffbrücken [[Wasserstoffbrücke]]n der [[Peptidbindung]] stabilisiert, wobei ein O-Atom einer [[Carboxylgruppe]] mit dem H-Atom der [[Aminogruppe]] mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine art Art Hohlzylinder. http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine2b.gif
Das ß-Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der [[Peptidbindung]] zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband).
Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z. B. [[Enzyme]]). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch [[Van-der-Waals-Bindungen]] bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert. Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.
http://wwwDie Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins.physikDie globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen.uni-bremenDie Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine3.gif
===Quartäratruktur===
Unter Quartärstruktur vesteht man die aneinanderreihung Aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin ist Bestandteil des Blutes und dort für den Sauerstofftransport zuständig.
Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:
* es besteht aus vier Polypeptidketten:
** zwei α-Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäureresten bestehen). Diese beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert.
=== Wie erfolgt die Denaturierung beim Protein? ===
Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt , so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das Erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch [[Säuren]], [[Basen]], [[Harnstoff ]] und [[Schwermetall]]-[[Ionen]] sind für unreparable oder reparable Schäden bekannt.
== Versuch Experimente =={{Ex-ch|374|2|Eigenschaften der Proteine}}{{Ex-ec|355|1-3|Eigenschaften und Nachweis von Proteinen durch [[Tyndall-Effekt]] (1), Biuretreaktion (2) und Xanthoproteinreaktion (3)}}{{Ex-ch|374|3|Hydrolyse und [[Dünnschichtchromatographie]]-Trennung von Aminosäuren und Proteinen}}
'''Wir untersuchen die === Einwirkung von Säure auf Eiweiß!'''===
Geräte:
Chemikalien:
* Eiklar oder wässrige Eiklar- Lösung
* verdünnte Salzsäure
'''Wir untersuchen die === Einwirkung von Lauge auf Eiweiß!''' ===
Geräte:
Chemikalien:
* Eiklar oder eine wässrige Eiklar- Lösung
* verdünnte Natronlauge
Das Eiweiß koaguliert nicht!
[[Kategorie:Experiment]]
== Quellen =={{cb|380|376|355}} http://{{www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/faltung/stabilitaet.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/faltung/denaturierung.vscml.htmlhttp://de.wikipedia.org/wiki/Proteinehttp://images.google.de/imgres?imgurl=http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/pic/proteine1.gif&imgrefurl=http://www.physik.uni-bremen.de/physics.education/niedderer/bingo/12_1/proteine.html&h=365&w=625&sz=49&hl=de&start=8&tbnid=nGwmm_6LZWQiOM:&tbnh=79&tbnw=136&prev=/images%3Fq%3Dprim%25C3%25A4rstruktur%2Beines%2Bproteins%26svnum%3D10%26hl%3Dde%26lr%3D%26ie%3DUTF-8%26oe%3DISO-8859-1== Links ==}}Versuchsanleitungen der Fa. Conatex zum Thema :{{PAGENAMEcona|Chemie_Aminosaeuren.pdf}} als PDF-Datei zum Download:* [http://www.conatex.com/mediapool/versuchsanleitungen/VAD_Chemie_Aminosaeuren.pdf , Teil 1]* [http://www.conatex.com/mediapool/versuchsanleitungen/VAD_Chemie_Aminosaeuren_2.pdf Teil 2] {{cbcona|380|376Chemie_Aminosaeuren_2.pdf}}, Teil 2