Ein großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z.B. Enzyme). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch Van-Der-Waals-Bindungen bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert.
Die tetiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, während die Faserproteine nicht wasserlöslich sind.