{{Baustellenavi|Aminosäuren|Peptidbindung}}#[[Benutzer:Franci|Franci]]== Was sind Proteine? ==#[[BenutzerProteine (von griech.:Kathi|Kathi]]19proteuein = „der Erste sein“), besser bekannt als '''Eiweiße''' sind Makromoleküle. Sie gehören zu den Naturstoffen mit der größten chemischen Mannigfaltigkeit.9[[Kategorie:Ernährungslehre]][[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]]Proteine

Was == Wie sind Proteinesie zusammengesetzt?==

Proteine (Eiweiße) sind MakromoleküleSie setzen sich zusammen aus: [[Kohlenstoff]], [[Sauerstoff]], [[Wasserstoff]] und [[Stickstoff]].

Wie Sie sind sie in der Regel aus 20 verschiedenen a-[[Aminosäuren]] als [[Monomer]]-Einheiten (= Bausteine) zu Makromolekülen von mehr als 100 Einheiten zusammengesetzt?. Die [[Aminosäuren]] werden durch [[Peptidbindung]]en miteinander verknüpft.

Sie setzen sich zusammen aus: Kohlenstoff, Sauerstoff, Wasserstoff und Stickstoff. Heute ist der exakte Aufbau von über 2000 Proteinen bekannt. Es existieren laut Schätzungen jedoch 50000 verschiedene Proteine.Proteine sind aus proteinogenen Aminosäuren bausteinförmig zusammengesetzt. Diese proteinogenen Aminosäuren werden aus Peptidkettn verbunden. Die Zusammensetztung eines Proteins ist von Mensch zu Mensch verschieden, da die Konstialation Konstilation von den Genen abhängt.

== Wo befinden sie sich?==

In Zellen sind sie am häufigsten anzutreffen.Sie gehören dort zu den Grundbausteinen.

Was für Aufgaben haben die Proteine? Sie sind in den Zellen aber nicht nur für die Strucktur Struktur verantwortlich, sondern befolgen haben auch anderen weitere Funktionen:

*auch bekannt als Speicherproteine, z.B. Ferritin (speichert das Eisen)

*sind wichitg bei der Übertragung von Nervenimpulsen (z.B. beim Sehvorgang) == Struktur der Proteine == Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäureresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäureresten zusammengesetzt ist, so sind bei zwanzig verschiedenen [[Aminosäuren]] rechnerisch 20¹⁰⁰≈ 10¹³⁰ Kombinationen möglich. Das Protein hat auch eine biologische Funktion, die von den räumlichen Strukturen des Eiweißes abhängen. Um die Struktur des Proteins zu erforschen, schaut man sich als erstes mal die Reihenfolge der Aminosäure-Einheiten an (Primärstruktur). Danach schaut man sich die Goemetrie der Peptidbindungen an, denn die Peptidketten setzen sich gerne zu regelmäßigen Grundstrukturen zusammen. Dies wird dann Sekundärstruktur genannt. Aus der Tertiärstruktur (eigentliche Teilchengestalt eines Protein-Moleküls)ergibt sich Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der Aminosäure-Einheiten und aus Faltungen der Sekundärstruktur. Desweiteren gibt es Fälle, bei denen sich zwei oder mehrere Peptidketten zu einer Quartärstruktur (geordneten Struktur) zusammen tun. ===Primärstruktur=== Die Primärstruktur wurde das erstmals 1951 von Sanger bestimmt und war somit ein großer wissenschaftlicher Schritt nach vorn. Sanger bestimmte das Peptidhormon Insulin. Heutzutage ist es in den Laboratorien ganz normal eine Sequenzanalyse von Proteinen zu bestimmen. Um eine solche Sequenzanalyse von Proteinen durchzuführen, muss man erst einmal die Anzahl, die Art und die Aminosäuresequenz erforschen. Unter Aminosäuresequenz versteht man die Primärstruktur. ===Sekundärstruktur=== Die a-Helix wird durch intramolekulare [[Wasserstoffbrücke]]n der [[Peptidbindung]] stabilisiert, wobei ein O-Atom einer [[Carboxylgruppe]] mit dem H-Atom der [[Aminogruppe]] mit dem übbernächsten Baustein verknüpft ist. Es entsteht eine Art Hohlzylinder. Das ß-Faltblatt besteht aus mehreren Peptidketten, die ebenfalls durch Wasserstoffbrücken der [[Peptidbindung]] zu einer größeren Einheit zusammengefügt werden und somit eine flache, zickzackförmige Struktur bilden (Zieharmonikaband). ===Tertiärstruktur=== Ein Großteil der Proteine in der Zelle liegt in der Tertiärstruktur vor (z. B. [[Enzyme]]). Diese Struktur wird durch Wasserstoffbrücken bei polaren Aminosäureeinheiten, durch [[Van-der-Waals-Bindungen]] bei unpolaren Gruppen, durch Ionenbindungen bei positiv geladenen Ammonium-Gruppen und negativ geladenen Carboxylat-Gruppen und besonders durch Disulfidbrücken (zwei SH-Gruppen von Cystein-Resten werden durch eine Redoxreaktion zu einem Elektronenpaar) stabilisiert. Die Tertiärstruktur bestimmt die Wasserlöslichkeit eines Proteins. Die globulären Proteine weisen eine gute Wasserlöslichkeit auf, da sie polare und ionische Seitenketten besitzen. Die Faserproteine hingegen sind nicht wasserlöslich. ===Quartäratruktur=== Unter Quartärstruktur vesteht man die Aneinanderreihung von mehreren Polypeptidketten. Ein berühmtes Beispiel dafür ist das Hämoglobin. Das Hämoglobin ist Bestandteil des Blutes und dort für den Sauerstofftransport zuständig. Die Zusammensetztung von Hämoglobin sieht wie folgt aus:* es besteht aus vier Polypeptidketten: ** zwei α-Peptidketten, (welche wiederum aus 141 Aminosäureresten) und zwei β- Peptidketten(welche aus 146 Aminosäureresten bestehen). Diese beiden Arten von Peptidbindungen haben sich zu einer Quartärstruktur zusammengelagert. [[Bild:Dena.jpg|right]] == Denaturierung == === Definition === Wenn ein natives Protein so verändert wird, dass die biologische Aktivität und spezifischen Eigenschaften verschwinden, spricht man von einer Denaturierung. Denaturierung umfasst alle chemischen und physikalischen Prozesse. Die Primärstruktur bleibt aber immer gleich! === Wie erfolgt die Denaturierung beim Protein? === Proteine haben aunter physiologischen Bedingungen eine sehr stabile Tertiär- und Quatärstruktur. Wenn man aber ein Protein auf 60°C erhitzt, so ensteht ein unreparabler Schaden in der Tertiär- und Quatärstruktur. Dies ist sehr schlecht, denn die biologischen Fähigkeiten, die ein Protein besitzt gehen somit allesamt verloren. Aber nicht nur das Erhitzen führt zu irreversiblen Störungen, auch [[Säuren]], [[Basen]], [[Harnstoff]] und [[Schwermetall]]-[[Ionen]] sind für unreparable oder reparable Schäden bekannt. == Experimente =={{Ex-ch|374|2|Eigenschaften der Proteine}}{{Ex-ec|355|1-3|Eigenschaften und Nachweis von Proteinen durch [[Tyndall-Effekt]] (1), Biuretreaktion (2) und Xanthoproteinreaktion (3)}}{{Ex-ch|374|3|Hydrolyse und [[Dünnschichtchromatographie]]-Trennung von Aminosäuren und Proteinen}} === Einwirkung von Säure auf Eiweiß === Geräte: * ein Reagenzglas* eine kleine Tropfpipette  Chemikalien:* Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung* verdünnte Salzsäure  Durchführung: Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise verdünnte [[Salzsäure]] hinzu.  Das Ergebnis: Das Eiweiß koaguliert!  === Einwirkung von Lauge auf Eiweiß === Geräte:* ein Reagenzglas * eine kleine Tropfpipette  Chemikalien:* Eiklar oder eine wässrige Eiklar-Lösung* verdünnte Natronlauge  Durchführung: Man füllt etwa 2 cm hoch Eiklar oder wässrige Eiklar-Lösung in das Reagenzglas und gibt tropfenweise die Lauge hinzu.    Das Ergebnis: Das Eiweiß koaguliert nicht! [[Kategorie:Experiment]]

Struktur der Proteine* http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch/8/bc/vlu/faltung/stabilitaet.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/faltung/denaturierung.vscml.html

Wie bereits erwähnt setzt sich ein Protein aus mehren Aminosäreuresten bausteinförmig zusammen. Wenn man nun ein Protein hat, welches aus 100 verschiedenen Aminosäure- Resten zusammengesetzte ist, so sind bei zwanzig verschiedenen Aminosäuren rechnerisch 20¹⁰⁰≈ 10¹³⁰== Autoren ==#[[Benutzer:Franci|Franci]]#[[Benutzer:Kathi|Kathi]] [[Kategorie:Ernährungslehre]][[Kategorie:Chemie]][[Kategorie:Chemikalien]]